10.11882/j.issn.0254-5071.2017.03.019
枯草芽孢杆菌精氨酸脱羧酶基因speA的表达与蛋白纯化
根据枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis)BJ3-2的精氨酸脱羧酶(ADC)的编码基因speA序列设计特异性酶切引物,克隆基因speA序列.测序结果显示,基因speA全长为1 473 bp,编码490个氨基酸,分子质量为58 ku.基因speA克隆至原核表达载体,获得重组菌pET28a-speA/BL21,十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)结果显示,1.0 mmol/L的异丙基β-D-硫代半乳糖苷(IPTG)28℃诱导4h,上清液和菌体均能表达出ADC蛋白,上清液经纯化、透析、冷冻干燥可获得纯度97％的ADC酶,酶联免疫吸附检测(ELISA) ADC酶活为16 780 U/mg.为speA基因的表达、纯化及酶学性质研究奠定了理论基础.
枯草芽孢杆菌、精氨酸脱羧酶、表达、纯化
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Q936(微生物学)
国家自然科学基金项目31260394/C200207
2017-04-19（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
共5页
90-94
