结核分枝杆菌蛋白PE13的生物信息学分析
目的 应用生物信息学软件预测结核分枝杆菌Rv1195基因编码蛋白PE13的结构和功能. 方法 利用在线分析软件ProtParam,ProtScale,SOSUI,TMHMM Server v.2.0,SignalP 4.1,Motif Scan,TargetP 1.1 Server,WoLF PSORT,SOPMA,SWISS-MODEL,BepiPred 1.0 Server,SYFPEITHI和STRING数据库分析预测结核分枝杆菌Rv1195基因编码蛋白PE13的理化性质、亲疏水性、可溶性、跨膜区、信号肽、翻泽后修饰位点、亚细胞定位、二级结构、三级结构、B细胞、T细胞抗原表位以及蛋白质的相互作用. 结果 PE13蛋白由99个氨基酸组成,分子式为C418H655N113O139S4,相对分子质量(Mr)为9.615 71×103,理论等电点为4.56,280 m波长处消光系数为4 470,吸光度(Abs)为0.465,不稳定性系数为41.93,脂溶性系数为82.42,总平均亲水性系数为0.593,预测该蛋白为不稳定疏水性蛋白;该蛋白无跨膜区和信号肽,亚细胞定位预测其可能为分泌蛋白;二级结构中以α-螺旋为主,占86.87％,β-折叠和无规则卷曲分别占2.02％和11.11％,无β-转角,有1个蛋白激酶C磷酸化位点,3个B细胞抗原表位,5个限制性CTL细胞抗原表位,2个限制性Th细胞抗原表位;预测PE13蛋白与PPE18及esxK有相互作用. 结论 生物信息学预测PE13蛋白含有多个潜在的抗原表位,可作为研发新的结核病疫苗靶标.
结核分枝杆菌、PE13、生物信息学
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R378.911(医学微生物学（病原细菌学、病原微生物学）)
国家自然科学基金;山东省自然科学基金
2018-11-06（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
共5页
835-838,842
