10.7506/spkx1002-6630-201705021
红松仁清蛋白ACE抑制肽的分离纯化与结构鉴定
为研究酶解红松仁清蛋白中具有血管紧张素转换酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制活性短肽的组分及其序列,采用超滤、Sephadex G-25、Sephadex G-15及反相高效液相色谱对松仁清蛋白酶解液进行分离纯化,对纯化后样品(组分D2)进行质谱结构鉴定.质谱结果进行从头测序,筛选得到ACE抑制肽Tyr-Leu-Leu-Lys(YLLK),分子质量为535.34 D.该肽经固相合成纯度为99.80％,其半数抑制浓度测定值为0.282 5 μmol/L.
红松仁清蛋白、ACE抑制肽、分离纯化、氨基酸序列
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TS255.6(食品工业)
国家高技术研究发展计划863计划项目2013AA102206
2017-05-08（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
共5页
129-133
