工业酿酒酵母重组β-1,3-1,4-葡聚糖酶部分酶学性质的研究
用刚果红法测定β-1,3-1,4-葡聚糖酶的酶活力,研究重组酿酒酵母(S.cerevisiae)菌株SC-βG分泌表达的重组β-1,3-1,4-葡聚糖酶的部分酶学性质,并与出发菌株枯草芽孢杆菌(B.subtilis)表达的原始酶的性质进行比较.结果表明,重组酶保持了与原始酶相同的底物专一性.重组酶的最适反应温度为35℃,而原始酶为55℃.重组酶的热稳定性也发生了改变,40℃热处理20min只保留63.4%的最初酶活力,但温度再升高时对热处理敏感度降低,70℃的热处理20min仍保留45.9%的最初酶活力;而原始酶50℃时稳定,60℃以上的热处理酶活力损失很大.与原始酶相比,重组酶的最适pH值下降为pH5.0,而原始酶为pH6.5;相比原始酶在pH7.0有最大稳定性,重组酶在pH5.5时有最大稳定性.重组β-1,3-1,4-葡聚糖酶的最适反应条件与原始酶相比更接近啤酒的实际生产条件.
工业酿酒酵母、β-1、3-1、4-匍聚糖酶、酶学性质
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Q814(生物工程学(生物技术))
国家"863"计划项目2007AA10Z315;浙江省自然科学基金重点项目Z304076
2014-07-08（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
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