10.13386/j.issn1002-0306.2021100286
超声波预处理酶解制备茶渣蛋白ACE抑制肽及其活性分析
血管紧张素转换酶(Angiotensin-I Converting Enzyme,ACE)在血压调节中扮演重要角色,抑制其活性有利于维持血压平衡.食源性ACE抑制肽具有安全、易吸收的特点,受到广泛关注.本研究旨在从茶渣蛋白中获得一种具有高ACE抑制活性的新肽.以ACE抑制率为指标,通过对三种超声方式的比较,确定最佳超声方式;以单因素实验为基础,进行响应面优化确定最佳超声波预处理参数;酶解液分离纯化运用超滤的方法,并对截留分子量小于3 kDa组分进行稳定性分析.结果表明,超声波预处理为最佳处理方式,得最优条件为超声功率300 W、超声温度45℃、超声时间25 min.在最佳超声波预处理条件下,ACE抑制率为64.8％,相比于未超声组54.1％提高了10.7％;当截留分子量小于3 kDa时,ACE抑制肽的抑制率为82.3％,相比于原始酶解液提高了17.5％.当温度30℃升温至90℃,ACE抑制肽的抑制率从82.3％降低至78.3％,减少了4.3％;酸碱度、盐溶液变化其对ACE抑制率表现稳定;模拟消化环境中8 h后,ACE抑制率从82.3％降为62.3％.
茶渣蛋白、ACE抑制肽、超声预处理、响应面优化、稳定性
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TQ936.1(其他化学工业)
国家茶叶产业技术体系项目CARS-19
2022-08-19（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
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