10.13386/j.issn1002-0306.2020.19.015
鲎素Tachyplesin Ⅰ在大肠杆菌中的重组表达及其抑菌活性
为了高效制备抗菌肽,本文将鲎素抗菌肽目的基因Tachyplesin-1(TP1)在大肠杆菌BL21中进行表达.首先构建表达质粒pET32a-TP1并转化大肠杆菌BL21(DE3),在IPTG诱导下进行目的融合蛋白表达,并利用His标签与镍柱亲和层析对融合蛋白进行纯化.纯化后的融合蛋白经羟胺裂解液切割和质谱分析后,获得单一的TP1重组蛋白,最后对其抑菌活性进行表征.结果 表明,重组菌在37℃经IPTG诱导后,融合蛋白表达成功,TrxA-TP1融合蛋白的分子量在20 kDa左右.经羟胺裂解得到的重组蛋白TP1对于金黄色葡萄球菌(Staphylococcus aureus)与枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis)均具有良好抑菌活性,最小抑菌浓度分别为6和10 mg/L.本研究为鲎素抗菌肽TP1的开发应用和大量生产奠定了基础.
鲎素、融合表达、羟胺切割、抑菌活性、纯化、大肠杆菌
41
TS201.3(食品工业)
江苏省渔业科技项目Y2018-26
2020-10-30（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
共5页
94-98
