10.13386/j.issn1002-0306.2016.17.020
蚕蛹蛋白源血管紧张素转换酶抑制肽抑制机理研究
以纯化得到的两条具有ACE抑制活性的肽(P1和P2)为基础,通过基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱(MALDI TOF MS)确定P1、P2的氨基酸序列,并采用固相合成法合成,随后对它们的抑制动力学进行研究,最后用Sybyl软件分别将其与ACE进行分子对接.结果表明:P1的氨基酸序列为Gly-Asn-Pro-Trp-Met(IC50值为12.61 μg/mL),为非竞争性抑制肽,抑制常数Ki,1=0.037 mmol/L;P2的氨基酸序列为Asn-Arg-Tyr-Leu-Arg(IC50值为14.68 μg/mL),为竞争性抑制肽,其抑制常数Ki,2=0.020 mmol/L;P1、P2都能与ACE活性位点氨基酸残基形成氢键.P1、P2可以作为预防高血压的功能性食品,为蚕蛹蛋白的进一步开发利用提供理论基础.
蚕蛹蛋白、血管紧张素转换酶、抑制肽、分子对接、抑制动力学
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TS201.2(食品工业)
国家自然科学基金31401629;广西自然科学基金2013GXNSFBA019031;广西研究生教育创新计划YCSZ2015026.
2016-09-29（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
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