福寿螺纤溶活性蛋白的纯化及性质研究
通过硫酸铵分段沉淀、DEAE-32纤维素柱和SephadexG-75柱层析,从福寿螺(Ampullarum crossean)体内分离纯化出一种相对分子质量约为40kDa的纤溶活性蛋白,紫外光谱法测定表明,该蛋白具有纤溶作用,经SDS-PAGE电泳显示为一条带.研究表明,该蛋白作用最适pH为8.0,最适温度为59℃,热稳定性较好,金属离子Na+对酶的活力无影响,而K+、Mg2+、Ca2+可提高此蛋白酶的活力.采用平板法测定此蛋白酶的血纤维蛋白溶解活性,证明此酶具有强烈的纤溶活性.
福寿螺、纤溶活性蛋白、分离纯化、性质
TS254.1(食品工业)
国家自然科学基金30772739
2009-07-15（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
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