10.3969/j.issn.1001-4616.2010.03.017
生物转化法重组谷氨酸脱羧酶合成γ-氨基丁酸
成功构建了一个高效表达大肠杆菌谷氨酸脱羧酶GAD来源的重组质粒pET28a-gadA,并转化E.coli BL21(DE3),工程菌株经0.4mmol/L IPTG或1g/L的乳糖, 37℃诱导表达8h,粗酶液的酶活达到12U/mL,大约是出发菌株E.coli K-12的60倍.工程菌1.15U粗酶液以31g/L L-谷氨酸钠为底物, 37℃、pH 4.0条件下反应4h,γ-氨基丁酸的生成量达到19.57g/L, L-谷氨酸钠的转化率为93%,从而为γ-氨基丁酸的生产提供了很好的前景.
谷氨酸脱氢酶(GAD)、工程菌、酶法合成、γ-氨基丁酸(GABA)
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TS201.2+5(食品工业)
2010-11-10(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)
共6页
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