10.3964/j.issn.1000-0593(2009)11-3052-05
光谱法研究儿茶素与牛血清白蛋白的相互作用
运用荧光猝灭光谱、傅里叶红外光谱(FTIR)等光谱手段研究了模拟人体牛理条件下儿茶素与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)的相互作用,求出了儿茶素与BSA结合的结合常数、结合位置、结合类型等参数,并研究了共存离子对儿茶素与BSA的结合常数的影响.实验结果表明:儿茶素与BsA形成复合物从而猝灭BSA的内源荧光,且其荧光猝灭机理符合静态机制.296,303,310 K下儿茶素与BSA结合的结合常数分别为:2.368,2.249,2.152×106 L·mol-1.热力学数据表明儿茶素与BsA主要靠疏水作用力和静电作用力结合,探针实验表明儿茶素与BSA在结合位点Site Ⅰ发生结合.F(o)ster偶极一偶极非辐射能量转移机理确定了儿茶素在BSA中与第214位色氨酸残基之间的距离r=1.93 nm.FTIR光谱显示,儿茶素诱导BSA的二级结构发生了变化.
儿茶素、牛血清白蛋白、荧光光谱、傅里叶红外光谱
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O657.3(分析化学)
国家自然科学基金项目20671023,30460153;广西自然科学基金项目,广西高校自然科学基金以及教育部重点基金项目03101,204111;药用资源化学与药物分子工程教育部重点实验室项目资助
2009-12-15（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
共5页
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