10.3969/j.issn.1004-4957.2014.04.019
基于蛋白构象变化研究pH值对茜素红与牛血清白蛋白相互作用的影响
利用光谱法和分子对接技术研究了不同pH值对牛血清白蛋白(BSA)与茜素红(ARS)键合作用的影响.pH值为4.0的酸性环境引起BSA天然紧缩构象逐渐发生去折叠,BSA的ⅡA区疏水空腔的展开降低了其与ARS的相互作用,键合常数Kb仅为3.39×104 L· mol-1.而pH值大于等电点(pI 4.8)或呈现中性时,两者的键合作用增强,Kb增至3.16 × 106 L·mol-1(pH 7.0).而且,由于氢键和范德华力的键合作用力较强,BSA和ARS的相互作用受表面电荷影响较小,与理论模拟对接结果相吻合.
牛血清白蛋白、茜素红、蛋白构象、相互作用、pH值
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O657.3;O629.73(分析化学)
国家自然科学基金项目21303021;安徽省高校省级自然科学研究项目KJ2013B202;安徽省高等学校质量工程项目2013jyxm140;安徽省自然科学基金项目1408085QB39;安徽省大学生创新训练项目AH201310371039
2014-05-14（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
共4页
475-478
