10.3969/j.issn.1004-4957.2010.07.015
Pb2+ -牛血清白蛋白复合体系中蛋白质二级结构的研究
采用紫外光谱、红外光谱和圆二色谱法研究了Pb2+与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用和蛋白质微观结构的变化.紫外光谱表明,Pb2+与BSA肽链上的C‖O存在相互作用,并使蛋白质疏水结构的微环境发生变化;红外光谱研究表明,Pb2+与BSA结合位点可能为-OH和-NH基团,利用二阶导、退卷积和谱线拟合技术对蛋白质红外谱图的酰胺Ⅰ带进行处理推测蛋白质二级结构的变化,结果表明蛋白质α螺旋和β折叠二级结构含量降低,β转角二级结构含量增加;圆二色谱(CD)也表明Pb2+与BSA的结合使蛋白质的构象发生了改变.
Pb2+、牛血清白蛋白(BSA)、紫外光谱、红外光谱、圆二色谱、蛋白质、二级结构
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O657.3;O629.73(分析化学)
平顶山学院高层次人才基金资助项目2008008
2010-09-10（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
共5页
721-725
