底物结合对谷氨酰胺结合蛋白运动模式的影响
为了研究底物谷氨酰胺(glutamine,Gln)的结合对谷氨酰胺结合蛋白(glutamine binding protein,GlnBP)运动特点的影响,采用分子对接方法研究了未结合Gln的GlnBP开放构象结构(GlnBPO)与Gln的结合模式,获得了GlnBPO-Gln复合物结构,然后用分子动力学(molecular dynamics,MD)模拟方法研究所获得的复合物的运动模式,并与GlnBPO的运动模式相比较.结果表明:Gln特异性地结合在GlnBPO的大结构域上,并且 Gln的结合增加了GlnBPO的闭合运动的速度和幅度.
谷氨酰胺结合蛋白(GlnBP)、分子对接、分子动力学(MD)模拟、功能性运动
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O641(物理化学（理论化学）、化学物理学)
广西教育厅基金资助项目201012MS125;国家自然科学基金资助项目21466006
2018-01-02（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）
共7页
1811-1817
